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    The Conformational Flexibility of an Internal Fusion Peptide from Sars-Cov Spike Glycoprotein is Modulated by Lipid Membrane Composition
  2. 2
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    Interaction of Biologically-Relevant Peptides with Membrane Model Systems
  3. 3
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    Ion Channels Formed by SARS Coronavirus Envelope Protein: Lipid Regulation of Conductance and Selectivity
  4. 4
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    On Channel Activity of Synthetic Peptides Derived from Severe and Acute Respiratory Syndrome Coronavirus (SARS-CoV) E Protein
  5. 5
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    Relevance of SARS-CoV E Protein Ion Channel Activity in Virus Pathogenesis
  6. 6
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    Electrophysiology of Viral Envelope Protein Ion Channels in Lipid Membranes Across Apertures in Polystyrene and Silicon
  7. 7
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    Peptide Nanocapsules As Novel Immunogens:Design And Biophysical Analysis Of A Prototype SARS Vaccine
  8. 8
    por Im, Hyeryeon, Jee, Sangmi, Lee, Gwangrog
    Publicado 2015
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    Cooperative Activity of SARS Coronavirus Nsp13 Helicase Characterized by Single Molecule FRET
  9. 9
    por Hsu, Hao-Jen, Fischer, Wolfgang B.
    Publicado 2010
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    In Silico Investigations of Possible Routes of Assembly of 3a from SARS-Co Virus
  10. 10
    Publicado 2008
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    Membrane Proteins - II
  11. 11
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    The SARS-CoV Fusion Peptide Forms an Extended Bipartite Fusion Platform that Perturbs Membrane Order in a Calcium-Dependent Manner
  12. 12
    Publicado 1994
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    Thirty-eighth Annual Meeting March 6-10, 1994 New Orleans Convention Center New Orleans, Louisiana. Wednesday Symposia and Posters, Part I
  13. 13
    Publicado 2008
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    Membrane Fusion
  14. 14
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    Assembling the Transmembrane Domain of Vpu from HIV-1
  15. 15
    Publicado 2008
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    Virus Structure & Assembly
  16. 16
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    Ordering Effect Induced by SARS-CoV Fusion Peptides on Membranes Containing Negatively Charged Lipids Might be Important to Membrane Fusion
  17. 17
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    Structural dynamics of prefusion spike protein of SARS-CoV-2 and its variants
  18. 18
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    Dimethyl sulfoxide (DMSO) affects activity of SARS-CoV-2 main protease
  19. 19
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    Computational investigation of glycosaminoglycan cofactors in SARS-CoV-2 infection dynamics
  20. 20
    “…Biophysical Society. Published by Elsevier Inc.…”
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    Developing inhibitors of the SARS-CoV-2 main protease
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